The present study aims at the development and characterization of novel antimicrobial peptides (AMPs) and their conjugation onto cotton for the development of medical textiles. Starting from two model peptides already known for their antibacterial activity (peptides 3.0 and 3.1), two structural analogues were designed and synthesized de novo. These analogues feature 2-aminoisobutyric acid and/or a palmitic derivative in their sequence in order to enhance antimicrobial activity and resistance to enzymatic degradation. The most promising peptides were characterized using circular dichroism and enzymatic stability assays, while their antimicrobial efficacy was tested against S. aureus, E. coli, and A. baumannii. The results show that the introduction of the non-proteinogenic amino acid leads to lower MIC values for the three bacterial strains and to increased stability. The final phase of the project involved the covalent anchoring of the best candidate onto modified cotton, using an approach based on oxime formation, in order to obtain a bioactive material.

Il presente studio ha come obiettivo lo sviluppo e la caratterizzazione di nuovi peptidi antimicrobici (AMP) e la loro coniugazione su cotone per lo sviluppo di tessuti a uso sanitario. Partendo da due peptidi modello già noti per la loro attività antibatterica (peptidi 3.0 e 3.1), sono stati progettati e sintetizzati de novo due analoghi strutturali che presentano nella propria sequenza l’acido 2-amminoisobutirrico e/o un derivato palmitico, al fine di incrementare l’attività antimicrobica e la resistenza alla degradazione enzimatica. I peptidi più promettenti sono stati caratterizzati mediante dicroismo circolare e saggi di stabilità enzimatica, mentre l'efficacia antimicrobica è stata testata su S. aureus, E. coli e A. baumannii. I risultati mostrando come l’introduzione dell’amminoacido non proteinogenico porti a valori di MIC inferiori per i tre ceppi batterici e a una maggiore stabilità. L'ultima fase del progetto ha previsto l'ancoraggio covalente del miglior candidato su cotone modificato, mediante un approccio basato sulla formazione di un'ossima, al fine di ottenere un materiale bioattivo.

Studio del peptide 3.1 e analoghi per lo sviluppo di cotone antibatterico attraverso legame chemoselettivo

MARINELLO, DAVIDE
2025/2026

Abstract

The present study aims at the development and characterization of novel antimicrobial peptides (AMPs) and their conjugation onto cotton for the development of medical textiles. Starting from two model peptides already known for their antibacterial activity (peptides 3.0 and 3.1), two structural analogues were designed and synthesized de novo. These analogues feature 2-aminoisobutyric acid and/or a palmitic derivative in their sequence in order to enhance antimicrobial activity and resistance to enzymatic degradation. The most promising peptides were characterized using circular dichroism and enzymatic stability assays, while their antimicrobial efficacy was tested against S. aureus, E. coli, and A. baumannii. The results show that the introduction of the non-proteinogenic amino acid leads to lower MIC values for the three bacterial strains and to increased stability. The final phase of the project involved the covalent anchoring of the best candidate onto modified cotton, using an approach based on oxime formation, in order to obtain a bioactive material.
2025
Study of peptide 3.1 and its analogues for the development of antibacterial cotton via chemoselective ligation
Il presente studio ha come obiettivo lo sviluppo e la caratterizzazione di nuovi peptidi antimicrobici (AMP) e la loro coniugazione su cotone per lo sviluppo di tessuti a uso sanitario. Partendo da due peptidi modello già noti per la loro attività antibatterica (peptidi 3.0 e 3.1), sono stati progettati e sintetizzati de novo due analoghi strutturali che presentano nella propria sequenza l’acido 2-amminoisobutirrico e/o un derivato palmitico, al fine di incrementare l’attività antimicrobica e la resistenza alla degradazione enzimatica. I peptidi più promettenti sono stati caratterizzati mediante dicroismo circolare e saggi di stabilità enzimatica, mentre l'efficacia antimicrobica è stata testata su S. aureus, E. coli e A. baumannii. I risultati mostrando come l’introduzione dell’amminoacido non proteinogenico porti a valori di MIC inferiori per i tre ceppi batterici e a una maggiore stabilità. L'ultima fase del progetto ha previsto l'ancoraggio covalente del miglior candidato su cotone modificato, mediante un approccio basato sulla formazione di un'ossima, al fine di ottenere un materiale bioattivo.
sintesi peptidica
AMP
cotone
ossima
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Utilizza questo identificativo per citare o creare un link a questo documento: https://hdl.handle.net/20.500.12608/116621