Stability and activity studies were carried out on the enzyme endo-1,4-ß-Galactanase from Aspergillus Niger. Its functionality was verified in transglycosylation reactions with linear alcohols as nucleophiles, along its native hydrolytical function. Starting from previously collected experimental data, a structural refinement was carried out on an exo-1,4-ß-Xylosidase through the technique of molecular replacement.

Studi di stabilità ed attività sono stati condotti sull'enzima endo-1,4-ß-Galactanase dell'Aspergillus Niger. La sua funzionalità è stata verificata in reazioni di transglicosilazione con alcoli lineari come nucleofili, oltre a quella nativa di idrolisi. A partire da dati sperimentali già disponibili, è stato effettuato un refinement strutturale su un exo-1,4-ß-Xylosidase secondo la tecnica del molecular replacement.

Studi Funzionali e Strutturali di Enzimi Appartenenti al Gruppo delle Glicoside Idrolasi.

ZANON, MARCO
2022/2023

Abstract

Stability and activity studies were carried out on the enzyme endo-1,4-ß-Galactanase from Aspergillus Niger. Its functionality was verified in transglycosylation reactions with linear alcohols as nucleophiles, along its native hydrolytical function. Starting from previously collected experimental data, a structural refinement was carried out on an exo-1,4-ß-Xylosidase through the technique of molecular replacement.
2022
Functional and Structural Studies of Enzymes Belonging to the Glycoside Hydrolases Group.
Studi di stabilità ed attività sono stati condotti sull'enzima endo-1,4-ß-Galactanase dell'Aspergillus Niger. La sua funzionalità è stata verificata in reazioni di transglicosilazione con alcoli lineari come nucleofili, oltre a quella nativa di idrolisi. A partire da dati sperimentali già disponibili, è stato effettuato un refinement strutturale su un exo-1,4-ß-Xylosidase secondo la tecnica del molecular replacement.
Biocatalysis
glycosyl hydrolases
transglycosylation
protein structure
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Utilizza questo identificativo per citare o creare un link a questo documento: https://hdl.handle.net/20.500.12608/43802