Risposta conformazionale della chinesina-1 all'interazione con adattatori naturali SKIP e TorsinA.

In questo lavoro di tesi abbiamo indagato i cambiamenti conformazionali della proteina chinesina-1 e nello specifico delle catene leggere (KLC) che la costituiscono. Queste ultime hanno un ruolo cardine in quanto contengono il dominio ripetuto tetratricopeptide (TPR), che permette il legame ed il riconoscimento di carichi che vengono poi trasportati nella cellula dalla chinesina. Tramite studi di cristallografia a raggi X è stato precedentemente osservato come, in seguito al legame del TPR con il carico, avvenga un cambiamento conformazionale del TPR, da aperto a chiuso, per azione di vari adattatori peptidici, tra cui TorsinA e SKIP. Nel presente lavoro di tesi sono stati espressi e purificati dei costrutti che fondono una versione ricombinante del TPR con TorsinA o SKIP. La conformazione del TPR nell'apoproteina e adottata in seguito al legame di TorA o SKIP è stata studiata in soluzione con tecniche di spettroscopia EPR e confrontata con i dati cristallografici disponibili.