La proteina AhR (Aryl-hydrocarbon Receptor) è espressa in numerosi tessuti di mammifero. AhR è in grado di legare sostanze chimiche di natura antropica quali idrocarburi aromatici alogenati e policiclici o sostanze naturali di origine microbica, vegetale ed animale. Recentemente il pathway metabolico di AhR è stato associato alla via di sensing dell'ossigeno intracellulare. In particolare, la proteina ARNT (aryl hydrocarbon nuclear translocator) è sospettata essere un interattore comune alle due vie. In questa tesi, si è scelto di caratterizzare in silico la proteina AhR ed il correlato meccanismo di sensing delle diossine (TCDD). I risultati ottenuti attraverso l’analisi dei domini funzionali della proteina, nonché la comparazione della stessa con gli ortologhi conosciuti, hanno permesso di formulare un modello teorico di meccanismo molecolare di AhR. Infine, la caratterizzazione di AhR e delle proteine connesse ha evidenziato importanti dettagli funzionali comuni tra la via di sensing dell’ossigeno e quella dei TCDD.
Il meccanismo molecolare nella risposta cellulare alle diossine: AHR e suoi interattori
Carpentieri, Jacopo Amerigo
2013/2014
Abstract
La proteina AhR (Aryl-hydrocarbon Receptor) è espressa in numerosi tessuti di mammifero. AhR è in grado di legare sostanze chimiche di natura antropica quali idrocarburi aromatici alogenati e policiclici o sostanze naturali di origine microbica, vegetale ed animale. Recentemente il pathway metabolico di AhR è stato associato alla via di sensing dell'ossigeno intracellulare. In particolare, la proteina ARNT (aryl hydrocarbon nuclear translocator) è sospettata essere un interattore comune alle due vie. In questa tesi, si è scelto di caratterizzare in silico la proteina AhR ed il correlato meccanismo di sensing delle diossine (TCDD). I risultati ottenuti attraverso l’analisi dei domini funzionali della proteina, nonché la comparazione della stessa con gli ortologhi conosciuti, hanno permesso di formulare un modello teorico di meccanismo molecolare di AhR. Infine, la caratterizzazione di AhR e delle proteine connesse ha evidenziato importanti dettagli funzionali comuni tra la via di sensing dell’ossigeno e quella dei TCDD.File | Dimensione | Formato | |
---|---|---|---|
Carpentieri_Jacopo_Amerigo.pdf
accesso aperto
Dimensione
888.28 kB
Formato
Adobe PDF
|
888.28 kB | Adobe PDF | Visualizza/Apri |
The text of this website © Università degli studi di Padova. Full Text are published under a non-exclusive license. Metadata are under a CC0 License
https://hdl.handle.net/20.500.12608/18537