Cinetica di ripiegamento su stati nativi topologicamente complessi

Le sequenze proteiche selezionate dall'evoluzione naturale determinano univocamente la corrispondente struttura tridimensionale nativa, e sono in grado di ripiegare su di essa in maniera riproducibile. Si ritiene che la risultante relazione fra sequenza e struttura sia quindi caratterizzata da un minimo livello di frustrazione energetica. È stato di recente evidenziato come la presenza di complessità topologica (concatenazione fra porzioni della struttura) in strutture native di proteine sia correlata alla presenza di interazioni frustrate fra le coppie di aminoacidi in contatto fra loro alle estremità delle porzioni concatenate. Per spiegare questa osservazione, è stato inoltre ipotizzato che tali contatti si formino solo nelle ultime fasi del processo di ripiegamento, per rendere piu' agevole la concatenazione delle porzioni di catena corrispondenti. In questo lavoro di tesi, si propone di testare l'ipotesi suddetta, studiando la cinetica di ripiegamento per mezzo di modelli estremamente semplificati che utilizzano sistemi di spin unidimensionali definiti a partire dalla conoscenza della struttura nativa. parole chiave: protein folding, cinetica, topologia, Go-like models ​