Fluttuazioni critiche negli stati nativi di proteine

Lo stato nativo di proteine globulari corrisponde al minimo dell'energia libera del sistema proteina-solvente in condizioni fisiologiche. E' stato di recente mostrato (Tang et al, PRL 2017) come la maniera in cui le proteine fluttuano intorno al loro stato nativo rivela proprieta' caratteristiche della vicininanza ad un punto critico. Fra queste vi sono ad esempio la divergenza di quantita' termodinamiche al crescere della dimensione del sistema per mezzo di leggi a potenza caratterizzate da particolari esponenti critici. Le fluttuazioni delle molecole proteiche sono state ottenute, nel lavoro citato, dall'analisi diretta di dati ottenuti da esperimenti di risonanza magnetica nucleare. Questa tecnica sperimentale non permette pero' di investigare proteine troppo grandi. In questo lavoro di tesi si propone di utilizzare semplici modelli di reti elastiche basati sulla conoscenza della struttura nativa delle proteine. Questo permette di studiare le proprieta' delle fluttuazioni delle proteine utilizzando i modi normali di oscillazione. L'obiettivo e' di riottenere i risultati dell'analisi citata, estendendola a proteine piu' grandi per le quali la struttura nativa e' nota tramite esperimenti di diffrazione a raggi X su cristalli (che non danno direttamente accesso alle fluttuazioni in soluzione).