Negli ultimi 20 anni è stata scoperta la classe di proteine intrinsecamente disordinate (IDP), caratterizzate dall'assenza di una struttura tridimensionale nativa ben definita. Le IDP costituiscono quindi un'eccezione al cosiddetto dogma classico della biologia molecolare, secondo cui la funzionalità biologica di una proteina è determinata dalla sua struttura nativa. Più di recente, molti esperimenti, sia "in vivo" che "in vitro", hanno mostrato come alcune IDP siano caratterizzate dalla proprietà di separare in due fasi liquide distinte cn diverse concentrazioni. Si ritiene che in questi casi la separazione di fase sia associata alla funzione biologica delle IDP. In questo lavoro di tesi si propone di studiare la separazione di fase di IDP in soluzione per mezzo di teorie di campo medio. Si utilizzerà da un lato la teoria di Flory Huggins, un approccio ben noto in fisica dei polimeri, mentre dall'altro si terrà conto della particolare sequenza delle proteine da studiare per mezzo di un opportuno termine di interazione.
Separazione di fase per proteine intrinsecamente disordinate
Mariani, Benedetta
2017/2018
Abstract
Negli ultimi 20 anni è stata scoperta la classe di proteine intrinsecamente disordinate (IDP), caratterizzate dall'assenza di una struttura tridimensionale nativa ben definita. Le IDP costituiscono quindi un'eccezione al cosiddetto dogma classico della biologia molecolare, secondo cui la funzionalità biologica di una proteina è determinata dalla sua struttura nativa. Più di recente, molti esperimenti, sia "in vivo" che "in vitro", hanno mostrato come alcune IDP siano caratterizzate dalla proprietà di separare in due fasi liquide distinte cn diverse concentrazioni. Si ritiene che in questi casi la separazione di fase sia associata alla funzione biologica delle IDP. In questo lavoro di tesi si propone di studiare la separazione di fase di IDP in soluzione per mezzo di teorie di campo medio. Si utilizzerà da un lato la teoria di Flory Huggins, un approccio ben noto in fisica dei polimeri, mentre dall'altro si terrà conto della particolare sequenza delle proteine da studiare per mezzo di un opportuno termine di interazione.File | Dimensione | Formato | |
---|---|---|---|
MarianiBenedetta_tesi.pdf
accesso aperto
Dimensione
2.24 MB
Formato
Adobe PDF
|
2.24 MB | Adobe PDF | Visualizza/Apri |
The text of this website © Università degli studi di Padova. Full Text are published under a non-exclusive license. Metadata are under a CC0 License
https://hdl.handle.net/20.500.12608/25386