I dimeri domain swapped sono proteine formate da due catene che scambiandosi un segmento uguale formano una struttura simile a quella che avrebbero se fossero monomeri. In questa tesi viene studiata la dinamica di queste proteine tramite l'analisi dei modi normali con l'utilizzo di un modello a rete elastica anisotropo, ANM. Inoltre viene analizzato come alcuni di questi dimeri presentino dei nodi che possono essere studiati tramite un parametro chiamato gaussian entanglement. Questi metodi vengono applicati a due proteine concatenate, 1m0d e 3die, e ad un dimero non concatenato, 2pa7. In questo modo viene anche fatto un paragone tra la dinamica di dimeri domain swapped concatenati e non.
Studio di dimeri proteici concatenati per mezzo di modelli a rete elastica
Pimazzoni, Elia
2018/2019
Abstract
I dimeri domain swapped sono proteine formate da due catene che scambiandosi un segmento uguale formano una struttura simile a quella che avrebbero se fossero monomeri. In questa tesi viene studiata la dinamica di queste proteine tramite l'analisi dei modi normali con l'utilizzo di un modello a rete elastica anisotropo, ANM. Inoltre viene analizzato come alcuni di questi dimeri presentino dei nodi che possono essere studiati tramite un parametro chiamato gaussian entanglement. Questi metodi vengono applicati a due proteine concatenate, 1m0d e 3die, e ad un dimero non concatenato, 2pa7. In questo modo viene anche fatto un paragone tra la dinamica di dimeri domain swapped concatenati e non.File | Dimensione | Formato | |
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https://hdl.handle.net/20.500.12608/26446