Espressione di α-sinucleina e caratterizzazione dello stato di aggregazione in presenza di DOPAC

Lo studio applicato alla α-sinucleina valuta lo stato di aggregazione proteico in presenza e assenza di acido 3,4-diidrossifenilacetico (DOPAC), studiando così la caratterizzazione della struttura proteica utilizzando diverse tecniche analitiche. Lo studio si dovrà focalizzare nell’ottenimento di un campione proteico di α-sinucleina da una coltura mutante di E. Coli, caratterizzata dalla presenza del plasmide “pT7-7 E46K”, analizzando in successione le caratteristiche della proteina in condizioni denaturanti e di aggregazione. Mantenendo sempre un’analisi parallela tra un campione contenente la proteina pura e un campione contenente anche DOPAC, si andrà a verificare quanto nelle varie fasi del processo la presenza di questo composto andrà a modificare l’aggregazione dell’ α-sinucleina. DOPAC infatti permetterebbe la stabilizzazione dei singoli monomeri di α-sinucleina, portando alla formazione di dimeri o trimeri, strutture che renderebbero più difficile la formazione di fibrille amiloidi di α-sinucleina, strutture caratteristiche dei “Lewy bodies” (LB), tratto caratteristico di alcune malattie neurodegenerative come il Parkinson. Nonostante le interazioni scoperte tra α-sinucleina e altri derivati dopaminergici non si è ancora trovato un composto che impedisca l’aggregazione della proteina, pertanto sarà necessario continuare con studi più specifici per individuare un potenziale composto inibitore della formazione dei LB, cercando così di ridurre lo sviluppo di malattie neurodegenerative.