Coinvolgimento della N-glicosilazione dei residui Asn331 e Asn343 della proteina spike di SARS-CoV-2 nel legame con ACE2, nell'ingresso del virus e nella regolazione di IL-6

SARS-CoV-2 è l’agente eziologico della pandemia di COVID-19 che ha provocato una crisi della salute pubblica globale. SARS-CoV-2 penetra all’interno delle cellule bersaglio attraverso un’interazione molecolare tra la glicoproteina virale spike (S) ed il recettore presente sulla superficie cellulare, la proteina ACE2. È stato dimostrato che la glicosilazione delle proteine virali svolge un ruolo importante nell’infettività. Lo studio di Das e Collaboratori riporta che la N-glicosilazione dei residui N331 e N343 del Receptor Binding Domain (RBD) della spike i) è richiesta per il legame ad ACE2, interagendo con uno specifico epitopo glucidico caratterizzato da un galattosio terminale (G4G), ii) influenza le prime fasi del ciclo replicativo virale ed iii) interferisce con la regolazione trascrizionale della molecola di segnale pro-infiammatoria IL-6. Questi risultati indicano che la glicosilazione dei residui N331 e N343 di RBD è cruciale nella interazione virus-cellula ospite e nel processo di patogenesi dell’infezione da SARS-CoV-2.