La polimerizzazione radicalica a trasferimento atomico (ATRP) è uno dei metodi di polimerizzazione radicalica controllata più utilizzati poiché permette di ottenere polimeri con peso molecolare noto, stretta distribuzione di pesi molecolari, i.e. bassa dispersità (Ð) e architettura definita. In ATRP vengono impiegati tipicamente complessi di Cu(I) capaci di attivare il legame carbonio-alogeno in un iniziatore o specie dormiente, generando un radicale propagante e un complesso di Cu(II) che disattiva reversibilmente le specie radicaliche. Tale equilibrio tra radicali propaganti e dormienti può però essere regolato anche da proteine con appropriata attività redox, permettendo di condurre ATRP in condizioni più miti e più eco- e citocompatibili. In particolare, l’emoglobina e la mioglobina, proteine del sangue che contengono rispettivamente 4 e 1 gruppo eme, non solo immagazzinano e trasportano l’ossigeno, ma sono anche in grado di mostrare attività ATRPasi tramite la coppia redox Fe(II)/Fe(III). In questo lavoro di tesi, la capacità di emoglobina e mioglobina di agire da biocatalizzatori in ATRP è stata studiata in soluzioni acquose, variando il pH e impiegando diversi monomeri quali acido acrilico, 2-metacrilolilossietil fosforilcolina e oligo(etilen glicole) metiletere acrilato. Inoltre, le condizioni ottimizzate in soluzione sono state poi impiegate per funzionalizzare un idrogel, utilizzando un approccio di tipo “grafting from” per far crescere delle catene polimeriche direttamente dalla superficie dell’idrogel.
Polimerizzazione Radicalica a Trasferimento Atomico Biocatalizzata in soluzione e da superficie
DANI, MICHELE
2023/2024
Abstract
La polimerizzazione radicalica a trasferimento atomico (ATRP) è uno dei metodi di polimerizzazione radicalica controllata più utilizzati poiché permette di ottenere polimeri con peso molecolare noto, stretta distribuzione di pesi molecolari, i.e. bassa dispersità (Ð) e architettura definita. In ATRP vengono impiegati tipicamente complessi di Cu(I) capaci di attivare il legame carbonio-alogeno in un iniziatore o specie dormiente, generando un radicale propagante e un complesso di Cu(II) che disattiva reversibilmente le specie radicaliche. Tale equilibrio tra radicali propaganti e dormienti può però essere regolato anche da proteine con appropriata attività redox, permettendo di condurre ATRP in condizioni più miti e più eco- e citocompatibili. In particolare, l’emoglobina e la mioglobina, proteine del sangue che contengono rispettivamente 4 e 1 gruppo eme, non solo immagazzinano e trasportano l’ossigeno, ma sono anche in grado di mostrare attività ATRPasi tramite la coppia redox Fe(II)/Fe(III). In questo lavoro di tesi, la capacità di emoglobina e mioglobina di agire da biocatalizzatori in ATRP è stata studiata in soluzioni acquose, variando il pH e impiegando diversi monomeri quali acido acrilico, 2-metacrilolilossietil fosforilcolina e oligo(etilen glicole) metiletere acrilato. Inoltre, le condizioni ottimizzate in soluzione sono state poi impiegate per funzionalizzare un idrogel, utilizzando un approccio di tipo “grafting from” per far crescere delle catene polimeriche direttamente dalla superficie dell’idrogel.File | Dimensione | Formato | |
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https://hdl.handle.net/20.500.12608/73082